Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс:
http://hdl.handle.net/20.500.12701/2148
Название: | Conserved sequence motifs in human TMTC1, TMTC2, TMTC3, and TMTC4, new O-mannosyltransferases from the GT-C/PMT clan, are rationalized as ligand binding sites |
Авторы: | Eisenhaber, Birgit Sinha, Swati Jadalanki, Chaitanya K. Shitov, Vladimir A. Tan, Qiao Wen Sirota, Fernanda L. Eisenhaber, Frank |
Ключевые слова: | TMTC1 TMTC2 TMTC3 TMTC4 PMT Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase GT-C glycosyl transferase O-mannosylation Membrane topology Transmembrane region prediction |
Дата публикации: | 12-янв-2021 |
Издательство: | BioMed Central Ltd |
Серия/номер: | Biology Direct;Volume 16, Issue 4 |
Краткий осмотр (реферат): | The human proteins TMTC1, TMTC2, TMTC3 and TMTC4 have been experimentally shown to be components of a new O-mannosylation pathway. Their own mannosyl-transferase activity has been suspected but their actual enzymatic potential has not been demonstrated yet. So far, sequence analysis of TMTCs has been compromised by evolutionary sequence divergence within their membrane-embedded N-terminal region, sequence inaccuracies in the protein databases and the difficulty to interpret the large functional variety of known homologous proteins (mostly sugar transferases and some with known 3D structure). |
URI (Унифицированный идентификатор ресурса): | https://doi.org/10.1186/s13062-021-00291-w http://hdl.handle.net/20.500.12701/2148 |
Располагается в коллекциях: | Biology Direct |
Файлы этого ресурса:
Файл | Описание | Размер | Формат | |
---|---|---|---|---|
10.1186s13062-021-00291-w.pdf | 3,2 MB | Adobe PDF | Просмотреть/Открыть |
Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.